Transmissão de Prions

A hipótese “somente proteína” sustenta que o agente infeccioso causador de encefalopatias espongiformes transmissíveis é um isômero conformacional da PrP, uma proteína hospedeira que é predominantemente expressa no cérebro. Essa hipótese é fortemente apoiada por muitas linhas de evidência. Até o momento, as doenças priônicas são únicas entre as doenças conformacionais, pois são transmissíveis – experimentalmente e por rotas naturais (principalmente por ingestão). O caminho dos príons para o cérebro foi elucidado em linhas gerais. Uma característica marcante dos príons é sua extraordinária resistência aos procedimentos convencionais de esterilização e sua capacidade de se ligar a superfícies de metal e plástico sem perder a infectividade. Esta propriedade, observada pela primeira vez em um ambiente clínico, agora está sendo investigada em ambientes experimentais, tanto em animais quanto em cultura de células.

 

Priões cérebro patogenicidade

As encefalopatias espongiformes transmissíveis (EETs), ou doenças por prions, são doenças degenerativas do sistema nervoso central (SNC) que levam à disfunção motora, demência e morte. As doenças priónicas incluem o tremor epizoótico de ovinos, a encefalopatia espongiforme bovina (BSE) em bovinos e doenças humanas como a doença de Creutzfeldt-Jakob (CJD), a síndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker e a insónia familiar fatal. Mais recentemente, a variante da DCJ (vCJD), atribuída ao consumo de produtos contaminados com BSE [ 1 ], atingiu mais de 100 vítimas. Nem respostas imunológicas humorais nem celulares foram detectadas em doenças priônicas

 

 

Transmissibilidade do scrapie foi demonstrada pela primeira vez em 1939 [ 2 ]. A notável resistência do agente causador, mais tarde designado por príon, foi revelada quando 10% de um rebanho de ovelhas escocesas desenvolveram o tremor após a injeção com uma vacina contra o mal de loop preparado a partir do extrato cerebral de ovelha tratado com formaldeído [ 3 ]. A resistência incomum do agente à irradiação UV sugere que ele pode ser desprovido de ácido nucléico [ 4 ]. A hipótese “única proteína” [ 5 ] na sua versão actualizada [ 6 ] propõe que o prião é uma isoforma conformacional da proteína normal do hospedeiro a PrP C [ 7 , 8], que é encontrada predominantemente na superfície externa dos neurônios, fixada por uma âncora de glicosilfosfatidil inositol. O conformador anormal, quando introduzido no organismo, causaria a conversão do PrP C em uma imagem de si mesmo

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